МОРФО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ПАРАМЕТРЫ КОЛЛАГЕНА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ > Полезные советы
Тысяча полезных мелочей    

МОРФО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ПАРАМЕТРЫ КОЛЛАГЕНА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ

МОРФО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ПАРАМЕТРЫ КОЛЛАГЕНА В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ

Поливанова Т.В. Манчук В.Т. В обзоре представлены результаты научных исследований по изучению морфо-функциональной динамики коллагена при течении как физиохогических, так и патологических процессов в организме. Показано активное участие коллагена в течении заболеваний весьма отличных по патогенетическим механизмам формирования. Следует отметить, что в последние годы наблюдается повышенный интерес к изучению биохимических параметров обмена коллагена при различных заболеваниях и, как свидетельствуют результаты исследований, их динамика в большинстве своем является отражением тяжести патологического процесса в различных физиологических системах. Статья в формате PDF 133 KB

Соединительная ткань является системосвязующей тканью организма. Она широко представлена во всех тканях организма и составляет более 50% массы тела. Главная функция соединительной ткани - поддержание гомеостатических параметров в живом организме. [19,20, 2, 24].

Элементы, формирующие соединительную ткань немногочисленны и с достаточным постоянством определяются во всех ее тканевых разновидностях, что является свидетельством системности этих тканей, объединенных общим мезенхимальным происхождением, общими принципами структуры и функции [19]. С позиции теории функциональных систем П.К.Анохина: функциональные системы - это динамические, саморегулирующиеся организации, деятельность всех составных элементов которых способствует получению жизненно важных для организма приспособительных результатов. Ведущим системообразующим фактором каждой функциональной системы является результат ее деятельности, определяющий в целом для организма оптимальные условия течения метаболических процессов [1].

Одним из основных компонентов соединительной ткани является коллаген. В организмах животных коллагена содержится больше, чем другого белка, на долю которого приходится более 30% общей массы белков организма человека и присутствует почти в каждой ткани [10]. Около 50% его приходится на костную ткань и сухожильно-мышечную систему, более 40% -содержится в коже, остальной коллаген находится во внутренних органах [20, 12]. В тканях основная часть коллагена находится в коллагеновых волокнах. [19, 8]..

Основной функцией коллагеновых волокон в организме является структурная, опopная роль. Однако, являясь одной из основных составляющих соединительной ткани, коллаген принимает участие в выполнении и других функций соединительной ткани, в частности, репаративной, трофической и других. Так, коллаген в небольших количествах находится в тканях в расворенном виде, а продукты его распада выступают в роли растворимых медиатров [19]. Коллагеновые волокна входят в состав сложной системы "фибропроводов", осуществляющих избирательный или преимущественный трaнcпорт веществ на этапах сосуд - ткань -клетка [23].

Коллаген, обновляющийся белок, и скорость его метаболизма зависит от биосинтеза и биодеградации. [12]. Общая гидроксипролинемия и гидроксипролинурия наблюдается при тех заболеваниях, где имеет место явление распада коллагена в тканях. В отличие от других белков организма, для коллагена хаpaктерно высокое содержание гидроксипролина (до 10%) [12,24], уровень содержания которого в биологических жидкостях отражает обмен коллагена.

Накоплены многочисленные научные данные об активном участии коллагена в течение как физиологических, так и патологических процессов, которое может заключаться как в изменении биохимических параметров его метаболизма, так и структурными перестройками.

В частности, в физиологическом состоянии у женщин и, у лиц молодого возраста показатели обмена коллагена находятся на более высоком уровне. [35].Морфо-функциональное состояние соединительной ткани и ее структур (в частности коллагена) в организме контролируется генами. Послеродовый период у новорожденных сопровождается стадией резкой структурной перестройкой соединительной ткани, которая может рассматриваться адаптивной реакцией, оптимизирующей жизнедеятельность организма в изменившихся условиях внешней среды [52]. Преждевременно рожденные дети имеют более низкие показатели обмена коллагена, при этом метаболизм коллагена имеет отрицательную корреляцию с весом ребенка при рождении [32].

Уровень обмена коллагена увеличивается с возрастом и антропометрическими данными. Однако, авторы полагают, что уровень метаболизма коллагена не отражает только товарообмен кости, а зависит от общего физического развития детей [29]. При этом, индивидуальная оценка о течении ростового процесса по метаболитам коллагенового обмена не точна. Маркеры метаболизма коллагена более информативны, как компоненты мультивариантных моделей предсказания роста среди детского населения [43,18,29,49].

Обмен коллагена регулируется центральной, парасимпатической нервными системами, гормонами [15,36,35,33,50]. Отмечено, что в большинстве большие дозы гормонов повышают скорость реакции катаболизма коллагена [3,46] а малые наоборот, тормозят эти реакции [6]. Имеются данные о повышенной деградации коллагена при ультрафиолетовом воздействии [28].

По мнению ряда авторов [43,48,27], в качестве мощного физиологического стимула коллагенового синтеза необходимо рассматривать гипоксию. При возникновении состояния гипоксии повышается содержание коллагенового белка в тканях, и в большей мере I его тип. Данные изменения сопровождаются выраженным усилением клеточной регенерацией.

Серьезное недоедание и особенно недостаток белков оказывает существенное влияние на снижение синтеза коллагена и способствует его деградации в костной ткани у детей. Восстановление пищевого статуса позволяет полностью или частично восстановить отклонения метаболизма коллагена [22,24].

Представление о соединительной ткани как о функциональной универсальной системе с многообразными функциями определяет многообразие морфо-функциональной динамики ее составляющих, в частности коллагена: при адаптивных процессах организма к нeблагоприятным факторам и при развитии разнообразной патологии. Так, обмен метаболизм коллагена изменяется при атеросклерозе [31], гипертонической болезни [12], патологии мочевыводящей системы [41] и т.д. В частности формирование сколиоза происходит на фоне повышенного обмена коллагена и связано с увеличением матричного обмена коллагена в процессе перемоделирования ткани, в большей мере выраженное в течение быстрого увеличения ростовых показателей детей [25]. В литературе есть сведения о повышении уровня БСО в крови при стрессах, инфаркте миокарда и других заболеваниях [17]. Выявлены особенности обмена метаболитов соединительной ткани в зависимости от тяжести болезни, активности процесса и полисистемности поражения у новорожденных и грудных и детей младшего дошкольного возраста с цитомегаловирусной инфекцией и смешанной с ней xлaмидийной инфекцией [10]. Результаты исследований [19,40,47,43,38,23 и др.] являются свидетельством одного, что в организме пpaктически не существует течения физиологических и патологических процессов без участия коллагена. При этом, интерес к изучению метаболизма коллагена обусловлен тем, что качественные и количественные нарушения его синтеза, созревания и распада является важным звеном патогенеза многих заболеваний.

Необходимо отметить, что существует широкая группа заболеваний и синдромов, в основе которых лежит генетически детерминированные морфологические и функциональные особенности коллагена [23,50].

В последние годы появились исследования по изучению и оценке состояния соединительной ткани при патологии желудочно-кишечного тpaкта. Известно, что подслизистый слой стенок внутренних полых органов почти целиком состоит из коллагена - тонкий кишечник человека содержит 95% этого белка. В слизистой оболочке гастродуоденальной системы гастродуоденальной системы коллаген также является ее главным опopным элементом. Вместе с гликопротеинами он образует сеть ретикулярных волокон (коллаген 3 типа) [14], пронизывающих собственную пластинку слизистой .

Хронический гастрит и хронический гастродуоденит представляющие собой периодически обостряющиеся патологические процессы в гастродуоденальной зоне, не могут не затрагивать как слизистый, так и подслизистый слои, богатые соединительной тканью [4,5,11]. Доказано, что показатели уровня метаболитов коллагенового обмена отражают хаpaктер поражения гастродуоденальной зоны. В связи с чем, предложено использовать их в качестве маркеров тяжести поражения слизистых желудка и двенадцатиперстной кишки [4,5].

Об усилении коллагенового обмена у больных с болями в животе свидетельствуют результаты исследований других ученых [43,39]. Более высокие показатели обмена коллагена, при этом, авторы наблюдали у пациентов с наличием дисфункции печени и поджелудочной железы.

При обследовании пациентов с синдромом диспепсии, было выявлено существенное повышение белковосвязанного оксапролина, наряду с другими биополимерами соединительной ткани (глюкозаминогликаны, эластаза) при язвенноподобном ее варианте относительно дискинетического. При этом отсутствовали достоверные морфологические различия между рассматриваемыми вариантами, в связи, с чем авторы высказывают мнение, что динамика биохимических параметров метаболитов соединительной ткани обусловлена воспалительно-пролиферативными процессами в подслизистом слое желудка, недоступным для биопсии [11].

Cioffi U с соавт., (2002) экспериментальными исследованиями также показали увеличение обмена коллагена при заболеваниях желудочно-кишечного тpaкта, при этом увеличение метаболизма носит системный хаpaктер, что хаpaктеризовалось наличием аналогичных интестинальных фиброзных изменений, как в тканях желудочно-кишечного тpaкта, так и в миокарде. Выраженность морфологических изменений при этом коррелировала с продолжительностью абдоминальной боли.

При коллагеновых заболеваниях, для которых хаpaктерна особенно высокая скорость деградации коллагеновых волокон (с иммунологическим механизмом их распада), более чем у половины больных отмечаются клинические проявления со стороны желудочно-кишечного тpaкта. При этом, в хаpaктеристике клинических проявлений превалируют симптомы желудочной диспепсии [19]. Диагностика заболеваний соединительной ткани представляет собой сложную клиническую проблему вследствие многообразия и сходства симптомокомплекса. Традиционные биохимические методы - определение экскреции ГАГ и оксапролина с мочой отражают усиление распада белков соединительной ткани, окислительному их распаду обычно предшествует нарушения в про- и антиоксидантноных системах [8].

Важнейшим открытием морфологии является открытие гетерогенности коллагена. Выделяют четыре генетически, различных типа коллагена, которые различаются комбинацией в трехцепочной молекуле пяти альфа-цепи [30]. Коллаген, помимо макрогетерогенности своей структуры при различных его типах, имеет отличия и по степени гидроксилирования пролина и лизина, содержании различных аминокислот и углеводных остатков [42].

Особенности структурной организации коллагена (тип) хаpaктеризуются различием функционального уровня процесса коллагенообразования. Установлено, что у детей и особенно детей раннего возраста отмечается фетальное заживление ран, которое хаpaктеризуется отсутствием сокращения и формирования шрама. Установлены существенные, функциональные различия между фетальными фибробластами и фибробластами взрослого человека в возможности концентрировать гель коллагена [37].

С возрастом происходят инволюционные морфологические изменения коллагеновых волокон: Так, у лиц пожилого возраста в кишечнике наблюдается изменение соотношения гладкомышечных и соединительнотканных элементов, нарастание дистрофических изменений волокнистых структур, в частности коллагеновых   волокон   (увеличение   диаметра,   дезориентация,   дезорганизация, увеличение количества старых форм коллагена с увеличенным содержанием ГАГ в основном веществе) [16].

Более быстрые и выраженные структурные перестройки холлагеновых волокон наблюдаются при патологических состояниях. Исследованиями Negri EM, с соавт. (2002) получены данные о перестройке структуры коллагеновых волокон при острой бронхо-легочной патологии, при заживлении ран.

Иммуногистохимическое исследование коллагена 1, 2 и 4 типов в слизистой оболочки бронхов среди пришлых жителей Крайнего Севера выявлена отчетливая связь между длительностью проживания в регионе и интенсивностью метаплазии эпителия и склеротических процессов в собственной пластинке слизистой [13].

В настоящее время установлено, что на становление структуры соединительной ткани, в частности коллагенового матрикса могут оказывать нeблагополучие антенатального периода. Установлено, что дети, рожденные матерями с гестозом (преэклампсией) и эклампсией, имеют нарушения структуры венозного русла, бронхопульмонарной системы [34,45], хаpaктеризующиеся в частности уменьшением содержания коллагена. Сформировавшиеся структурные нарушения коллагена сохраняются на всю жизнь и затрагивают сосудистую систему и во взрослой жизни [45].

Учитывая вышеизложенное, становится очевидным, что коллаген, как структурная единица системосвязующей системы - соединительной ткани, принимает непосредственное участие, как в течение физиологических, в т.ч. и приспособительных реакциях организма, так и в течение патологических состояний. Хаpaктер его участия сопровождается как изменением биохимической скорости обмена коллагена, так и структурными перестройками. Уровень приспособительных реакций коллагена в составе организма во многом определяется первичной организацией его структуры. Необходимо отметить, что в большинстве своем морфо-функциональные перестройки коллагена направлены на повышение резистентности организма к воздействию повреждающего фактора.

Несмотря на большое количество работ, посвященных изучению морфо-функциональных параметров коллагена при физиологических и, особенно, патологических процессах, следует констатировать, что существуют определенные трудности в интерпритации показателей их динамики. Имеются лишь единичные исследования изучения морфологической картины и биохимических параметров коллагена при функциональных заболеваниях. Очевидно, интересными могут явиться исследования по изучению морфо-функциональных параметров коллагена у жителей высоких широт, где, течение физиологических и патологических процессов хаpaктеризуется своеобразием.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:

  1. Анохин П.К. Узловые вопросы теории функциональных систем.М.:Наука, 1980.-196 с.
  2. Афанасьев Ю.И. Юрина.В.В., Алешин В.В. и др. Гистология. М., 1989.- с. 598.
  3. Бутолин Е.Г., Шараев П.Н., Данилов Г.Е. //Вопросы мед. химии.-1982.-т.28.-вып.5.-С.78-80.
  4. Килидиярова P.P., Шараев П.Н //Педиатрия. -2000.-№2.- С.48-50
  5. Кильдиярова P.P. Хронический гастродуоденит у детей.-Ижевск. Изд. "Экспертиза.- 152с.
  6. Коммисаренко В.П., Минченко А.Г., Тронько Н.Д. Молекулярные мехнизмыдействия стероидных гормонов.-Киев:3доровье,1986.-192с.
  7. Ленинджер А. Биохимия.Мир, 1976.-956с.
  8. Литвиненко Л.А. //Клинич. лаб. диагностика.- 2001.-№10-.С.45-46.
  9. Никитин В.Н., Пэрский С.Э., Утевская Л.А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур .-Киев:Наукова думка, 1977.-279с
  10. Ю.Ожегов A.M., Мансурова Е.Г., П.Н.Шараев., Мякишева А.С. //Педиатрия. -2001.- №6.-С.ЗЗ-37.
  11. Шсадчук М.А., Пахомова А.Л., Кветной И.М. //РЖГГК.-2002.-Ж!.- С.35-39.
  12. Поливода, А.А Черепок, Р.А. Сычев. //Клин. медицина.-2004.- №8.- С.30-33.
  13. Савенко И.А., Целуйко С.С. //Морфология.-2002.-Т.121, - №2-3.-0.135.
  14. Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань (функциональная морфология и общая патология).-М.Медицина, 1981.- 312с.
  15. Слуцкий Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани.-Л.:Медицина, 1969.-376с.
  16. Сухоруков A.M., Киргизов И.В., Горбунов Н.С.//РЖГТК.-2001.-ЛЬЗ.-С.47-52.
  17. Шараев П.Н, Вольхина И.В. .Наумова Н.Г. Биохимические  методы  анализапоказателей  обмена биополимеров  соединительной ткани:Метод.  рекомендации. Ижевск, 1990.-14с.
  18. Branca F., Valtuena S., Golden M.H., Robins S.// Ann. Nutr. Metab.- 2002.- V.46.-№2.-P.80-87.
  19. Catalano D., Crisafulli V., Tandurella A.// Minerva Dietol. Gastroenterol.- 1989 V.35.-№2.-P.l 11-114.
  20. Cioffi U, Ciulla M.M., De Simone M., et al.//BMC Public. Health.-2CO2.-V.2.-№1,-P.19.Cunningham D.F.,
  21. Collucci R., Carignani D. et al. // Biophys. Acta.- 1997.- Vol.1343.-№2.-P.160-186.
  22. Cutting WA. // Clin. Endocrinol. (Oxf)- 2002.-V.57.-№3.-P.391-399.
  23. Demir E., Ferreiro A., Sabatelli P. et al.//Neuropediatrics.-2004.-V.35.-№2.-P.103-l 12.
  24. Doherty СР., Crofton P.M., Sarkar M.A., et al.//Clin. Endocrinol. (Oxf)- 2002.- V.57.-3.-P.391-399.
  25. Duance V.C., Crean J.K., Sims T.J. et al. // Spine. - 1998. - V.I, №23. - P.2545-2551.
  26. Engelbert R.H., Uiterwaal C.S., van de Putte E., et al. et al.// Pediatrics.- 2004.-V.113.-№4.-P.714-719.
  27. Falanga V, Zhou L, Yufit 1.11 J. Cell Physiol.- 2002.- V.191.-№l.-P.42-50.
  28. Fisher GJ, Choi HC, Bata-Csorgo Z, et al.// J. Invest. Dermatol.- 2001.- V.117.-№2.-P.219-226.
  29. Furmaga-Jablonska W, Kozlowska M, Kosciesza A, Spruch-Stepnik A. /,´ Przegl. Lek.-2002.-V.59 Suppl 1.-P. 107-110.
  30. *** S., Miller P., Meigel W., Kuhn K//Hautartz.- 1976.-V.27.-P. 196-205.
  31. Gu J.W., Gadonski G., Wang J. et al.// BMC Physiol. -2004.-V.-4.-№l.-P.2.
  32. Hytinantti Т., Rutanen E.M., Turpeinen M., et al.// Arch. Dis. Child. Fetal Neonatal Ed.- 2000.-V.83.-№l.-P.17-20.
  33. Ireland D.C., Bord S., Beavan S.R., Compston J.E.// J. Cell Biochem. -2004.-V.9L-№3.-P.594-601.
  34. Kaarteenaho-Wiik R., Paakko P., Herva R.. et al//J. Pathol- 2004.- V.203.-№1.-567-74.
  35. Lenhardt R., Hopf H.W., Marker E. et al // Arch. Surg.- 2000.- V.135.-№ L-P.71-74.
  36. Miltyk W., Kama E., Wolczynski S., Palka J.// Mol. Cell Biochem.- 1998.- V.I 89.-№l-2.-P.177-183.
  37. Moulin V., Plamondon M. //Вт. J. Dermatol.- 2002.-V.147.-№5.-P.886-892.
  38. Negri E.M, Hoelz C, Barbas C.S., et al.//Pathol. Res. Pract.- 2002.-V.198.-№5.-P.355-361.
  39. Niemela O., Niemela S., Karttunen T.J., Lehtola J.// Hepatogastroenterology.- 2002.-V.49.-№44.-P.404-411.
  40. Ogueh O., Wright E.M., Jones J., et al.// BJOG.- 2001.- V.108.-№9.-P.986-992.
  41. Oswald J., Brenner E., Schwentner С et al. // J. Urol.-2003.-V.170.-№6, Pt. 1.-P.2423-2427.
  42. Prockop D., Berg R., Kivirikko K.//Biochemistry of collagen/New York, 1976.-P.133-273.
  43. Rauch F, Georg M, Stabrey A, et al.// Clin. Chem.- 2002.- V.48.-№2.-P.315-322.
  44. Romanowicz L., Bankowski E., Jaworski S. // Pathobiology.- 2000.-V.68.-№6.- P.264-269.
  45. Romanowicz L., Sobolewski Yi.ll J. Perinat. Med.-2000.-V.28.-№2.-P. 140-146.
  46. Saarela Т., Risteli J., Kauppila A., Koivisto M. //Acta Paediatr.-   2001.-V.90.-№8.-P.921-925.
  47. Tamura K., I-Ida Т., Fujii Т., et al.//J. Nippon. Med. Sch.- 2002.-V.69.-№4.-P.355-364.
  48. Tokuda Y., Crane S., Yamaguchi Y. et al. // J. Cell Physiol.- 2000.-V.182.-№3.-P.414-420.
  49. Van Coeverden S.C., Netelenbos J.C., de Ridder СМ., et al.// Clin. Endocrinol (Oxf).-2002.-V.57.-№l.-P.107-116.
  50. Wang J., Elewaut D., Hoffman I. et al.// Ann. Rheum. Dis.- 2004.-V.63.-№l.-P.61-66.
  51. Whyte J., Torres A., Cisneros A.I., et al.// Rev Neural- 2001.- V.33.-№2.-P.l 11-114.
  52. Yates K.E., Glowacki J.// Connect Tissue Res.- 2003.-V.44.-№3-4.-P. 121-127.


К ЕДИНСТВУ НАУКИ ЧЕРЕЗ ВСЕ-ЕСТЕСТВОЗНАНИЕ

К ЕДИНСТВУ НАУКИ ЧЕРЕЗ ВСЕ-ЕСТЕСТВОЗНАНИЕ Статья в формате PDF 93 KB...

19 09 2022 21:46:26

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БРОМИДА ВИСМУТА С БРОМИДОМ КАДМИЯ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БРОМИДА ВИСМУТА С БРОМИДОМ КАДМИЯ Статья в формате PDF 252 KB...

16 09 2022 18:22:35

Особенности гаметогенеза рыб на примере карповых

Особенности гаметогенеза рыб на примере карповых Статья в формате PDF 124 KB...

15 09 2022 21:14:13

«ПОСЛЕДСТВИЯ МОДЕРНОСТИ» В ФИЛОСОФИИ А. ГИДДЕНСА

«ПОСЛЕДСТВИЯ МОДЕРНОСТИ» В ФИЛОСОФИИ А. ГИДДЕНСА Статья в формате PDF 125 KB...

07 09 2022 12:52:43

О СПОСОБАХ ОБОГАЩЕНИЯ ЗОЛОТОСОДЕРЖАЩЕГО МИНЕРАЛЬНОГО СЫРЬЯ В АППАРАТАХ ЛОТКОВОГО ТИПА

О СПОСОБАХ ОБОГАЩЕНИЯ ЗОЛОТОСОДЕРЖАЩЕГО МИНЕРАЛЬНОГО СЫРЬЯ В АППАРАТАХ ЛОТКОВОГО ТИПА В статье описаны способы гравитационного извлечения мелкого золота из золотосодержащего минерального сырья в аппаратах лоткового типа, показан механизм движения и распределения частичек относительно их удельного веса в потоках переpaбатываемой пульпы. Даны предпосылки для создания необходимых устройств с целью осуществления описанных способов. ...

01 09 2022 9:38:30

ЕРЁМЕНКО АЛЕКСАНДР ИВАНОВИЧ

ЕРЁМЕНКО АЛЕКСАНДР ИВАНОВИЧ Статья в формате PDF 144 KB...

26 08 2022 22:58:55

ПЛАН НАУЧНЫХ КОНФЕРЕНЦИЙ РАЕ

ПЛАН НАУЧНЫХ КОНФЕРЕНЦИЙ РАЕ Статья в формате PDF 119 KB...

17 08 2022 11:42:56

ИЗУЧЕНИЕ РЕАКЦИИ ГИДРИРОВАНИЯ АЛЛИЛОВОГО СПИРТА НА 1 %Pd/Nd2O3 КАТАЛИЗАТОРЕ

ИЗУЧЕНИЕ РЕАКЦИИ ГИДРИРОВАНИЯ АЛЛИЛОВОГО СПИРТА НА 1 %Pd/Nd2O3 КАТАЛИЗАТОРЕ В работе представлены результаты по гидрированию аллилового спирта на 1 % Pd/Nd2O3 катализаторе. Найдено увеличение скорости гидрирования в 3,3 раза на 1 %Pd/Nd2O3 катализаторе по сравнению с 1 %Pd/Al2O3.. Показана возможность «мягкого» жидкофазного гидрирования двойной связи в аллиловом спирте, не осложненное конкурирующим гидрированием гидроксильной группы. Побочной реакцией является образование пропаналя. ...

15 08 2022 23:19:52

Еще:
Поддержать себя -1 :: Поддержать себя -2 :: Поддержать себя -3 :: Поддержать себя -4 :: Поддержать себя -5 :: Поддержать себя -6 :: Поддержать себя -7 :: Поддержать себя -8 :: Поддержать себя -9 :: Поддержать себя -10 :: Поддержать себя -11 :: Поддержать себя -12 :: Поддержать себя -13 :: Поддержать себя -14 :: Поддержать себя -15 :: Поддержать себя -16 :: Поддержать себя -17 :: Поддержать себя -18 :: Поддержать себя -19 :: Поддержать себя -20 :: Поддержать себя -21 :: Поддержать себя -22 :: Поддержать себя -23 :: Поддержать себя -24 :: Поддержать себя -25 :: Поддержать себя -26 :: Поддержать себя -27 :: Поддержать себя -28 :: Поддержать себя -29 :: Поддержать себя -30 :: Поддержать себя -31 :: Поддержать себя -32 :: Поддержать себя -33 :: Поддержать себя -34 :: Поддержать себя -35 :: Поддержать себя -36 :: Поддержать себя -37 :: Поддержать себя -38 ::