Тысяча полезных мелочей    

ПЛАЦЕНТАРНАЯ ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА – МАРКЕР ЭМБРИОНАЛЬНЫХ И МАЛИГНИЗИРОВАННЫХ ТКАНЕЙ

ПЛАЦЕНТАРНАЯ ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА – МАРКЕР ЭМБРИОНАЛЬНЫХ И МАЛИГНИЗИРОВАННЫХ ТКАНЕЙ

Источник - маркеры для ткани несмывающиеся
Сухарев А.Е. Булах Н.А. Ахушкова Л.М. Плацентарную щелочную фосфатазу (ПЩФ) относят к белкам, ассоциированным с беременностью и опухолевым ростом. ПЩФ образуется в плаценте и фетальных тканях, в крови беременных женщин выявляется с 10–14 недель в количестве от 1,0 до 40,0 Ед/л, сохраняясь в кровотоке после родов в течение 10–14 дней. ПЩФ является маркёром герминогенных опухолей, обнаруживается в биологических жидкостях, эпителиальных клетках, фибробластах стромы и эндотелии новообразующихся сосудов опухолевой ткани при paке лёгкого и других органов, что следует учитывать при назначении лечения. Статья в формате PDF 285 KB плацентарная щелочная фосфатазабеременностьэмбриогенезмалигнизациядиагностическое значение

Плацентарную щелочную фосфатазу (ПЩФ), источником которой в организме матери является плацента [12], относят к белкам, ассоциированным с беременностью и опухолевым ростом [1, 13, 15, 31, 36]. ПЩФ генетически полиморфна и, в отличие от других типов щелочной фосфатазы, выдерживает нагревание до 65 °С в течение 10-15 минут и ингибируется в высокой степени L-фенилаланином и незначительно - L-гомоаргинином, но не L-лейцином, мочевиной и ЭДТА [13, 16, 18, 19]. Обычно ПЩФ синтезируется в плацентарном синцитиотрофобласте и поступает в кровоток матери после 12 недель беременности в количестве от 1,0 до 40,0 Ед/л. Различают 6 общих фенотипов ПЩФ S, FS, F, I, SI и FI согласно их изоэлектрической подвижности в крахмальном геле: S - медленная, F - быстрая и I - промежуточная [15, 18, 31]. Три общих аллеля ответственны за 97,5 % плацентарных фенотипов, в связи с чем, частота редких аллелей достигает 2,5 %. Это приводит к появлению редких гибридных фенотипов. Так, при исследовании 5000 плацент разных рас людей выявлено 48 фенотипов ПЩФ [1, 9, 22]. Ещё большее многообразие вариантов ПЩФ может быть выявлено с помощью моноклональных антител [14, 24]. Исследование ДНК и энзимного полиморфизма ПЩФ используется при изучении популяционных отличий [9, 22, 24, 31].

В онтогенезе экспрессия ЩФ регулируется таким образом, что до 10-й недели беременности в плаценте присутствует ЩФ, похожая по свойствам на печеночную ЩФ взрослого человека, на 10-13 неделях удаётся обнаружить плацентарный изоэнзим, а к 14 неделям этот фермент обеспечивает полную активность ЩФ плаценты, причём синтез его стимулируется эстрогенами [1, 11, 16, 26]. Вероятно, печёночная ЩФ является филогенетически более древней, а плацентарная ЩФ - более поздним продуктом эволюции, т.к. встречается только у некоторых приматов и человека [6, 31].

Промежуточное положение занимает схожая с ПЩФ по аминокислотному составу, антигенным свойствам и чувствительностью к L-фенилаланину, но менее термостабильная тонкокишечная ЩФ (ТКЩФ) человека. Обнаружены гибриды ПЩФ-ТКЩФ [11, 15, 24].

В наших исследованиях методом встречного иммуноэлектрофореза (ВИЭФ), с использованием моноспецифической кроличьей антисыворотки к ПЩФ и последующим гистохимическим окрашиванием агаровых пластинок на щелочную фосфатазу, ПЩФ определяется как в водно-солевых экстpaктах на трис-глициновом буфере рН 8,6 (титр 1:512), так и бутаноловых экстpaктах плаценты. При этом наибольшее количество фермента экстрагируется бутанолом из её мембранных фрагментов (титр 1:2048). Это также свидетельствует о существовании секретируемой и мембраносвязанной форм ПЩФ [1, 5, 6, 7, 33, 34]. Секретируемая ПЩФ выявляется в водно-солевых экстpaктах фетальной лёгочной ткани с 26 недель внутриутробного развития плода человека в 72,7 % случаев в титре 1/4-1/8 (4-8 ЕД). К моменту рождения частота обнаружения этого антигена снижается до 30 % (титр 1/2-1/4 или 2-4 ЕД). Мембраносвязанная ПЩФ обнаруживается в бутаноловых экстpaктах эмбриональных органов человека: в лёгких печени, почках, ЖКТ. Кроме того, кроличья антисыворотка, полученная к бутаноловым экстpaктам из мембранной фpaкции фетального лёгкого, даёт реакцию полной идентичности с антисывороткой к ПЩФ [6], что является ещё одним доказательством продукции ПЩФ в эмбриональной легочной ткани. Высокая активность ПЩФ выявляется также иммуногистохимическим методом в зоне активного новообразования костной ткани эмбрионов человека: зона роста, периостальный слой и эндотелий новообразующихся сосудов и гаверсовых каналов [7, 34].

В сыворотке крови и органах здоровых взрослых людей методом ВИЭФ ПЩФ не идентифицируется [6, 8], однако, минорные количества ПЩФ определяются в сыворотке крови более чувствительными иммуноферментными и иммунорадиологическими методами, как у здоровых небеременных женщин, так и у мужчин, значительно повышаясь при патологии [3, 10, 16, 17, 27, 31, 34].

ПЩФ синтезируется в течение всей беременности, однако её физиологическая роль неясна [2, 7, 20, 21, 26, 31, 36]. По данным Onwuameze I.C. et al, (метод иммуноферментного анализа) у 47 небеременных средняя концентрация ПЩФ равна 0,79 ± 1,54 МЕ/л и в первые 8 недель беременности (98 женщин) достоверных отличий не отмечено (0,98 ± 1,28 МЕ/л). В процессе развития беременности уровень ПЩФ нарастает и её определение может быть рекомендовано в качестве простого теста для определения плацентарной недостаточности [2, 26]. В отдельных случаях количество ПЩФ в сыворотке крови здоровых беременных может превышать нормальный уровень в 10-25 раз [36]. Снижение уровня ПЩФ в крови беременных отмечено при гестозах, нарушении кальций-фосфор-магниевого гомеостаза, угрозе прерывания беременности[1, 2, 5, 19], а повышение - при диабете беременных [37].

Мы выявили ПЩФ в сыворотке крови у 6,4 % беременных женщин на 3-4 неделях беременности (метод ВИЭФ). К моменту родов (10 месяцев) у всех женщин (100 %) в сыворотке крови ПЩФ присутствует в количестве 8-16 ЕД Боданского (до 20-32 ЕД - в отдельных случаях). При этом выявляются, как правило, обе изоформы ПЩФ - F и S. Диапазон титра колeблется от 4 до 8 ЕД в 88 % случаев, что определено нами как количество ПЩФ, необходимое для нормального протекания беременности. К моменту родов количество ПЩФ увеличивается в большинстве случаев в 2 раза (титр до 16-32 ЕД), что также, вероятно, является показателем компенсированного гомеостаза в системе «мать-плод»[1, 5, 6, 7].

Мы впервые обнаружили ПЩФ в крови родильниц, где она определяется в титре 1/8-1/32 до момента выписки из стационара (8-14 дней). При изучении сывороток крови 26 женщин в более отдаленные сроки постнатального периода (через месяц после родов и более) методом ВИЭФ мы не выявили в них ПЩФ[1].

Таким образом, функция ПЩФ в организме матери представляется неоднозначной. Видимо, этот энзим, участвуя в дефосфорилировании различных соединений, является активным ключевым ферментом многих метаболических процессов в быстрорастущих тканях матери и плода, для обеспечения которых обычных гидролаз было бы недостаточно [9, 19, 20, 21, 26, 29, 33]. Кроме того, ПЩФ принимает участие в активации факторов роста и, возможно, сама обладает такими свойствами [30]. Есть также указания на то, что ПЩФ может играть роль активатора плазминогена, что очень важно для регуляции системы гемостаза беременных и рожениц, у которых, как правило, отмечается гиперкоагуляция [7]. В физиологических условиях ПЩФ, наряду с ХГЧ, плацентарным лактогеном, специфическим бета-гликопротеином беременных и антигеном KI - 67, относят к маркёрам дифференцировки трофобласта [23, 25, 28]. Как отмечают Losh A. et Kainz C. [23] клиническое распознавание различий между полным и частичным пузырным заносом (complete hydatidiform mole and partial hydatidiform mole) позволяет прогнозировать повторное развитие беременности, малигнизацию или метастазирование трофобластической болезни беременных. Solehnia M. et al. не опровергают это положение, обнаружив снижение активности ПЩФ в ткани плаценты и сыворотке крови женщин с полным пузырным заносом [28]. ПЩФ может способствовать развитию плода, также как и росту paковых клеток, которые экспрессируют онкоген Ras [24, 30].

Интерес к ПЩФ в oнкoлoгии возник после того, как Fishman W. в 1968 г. обнаружил в ткани аденокарциномы лёгкого, плевральном экссудате и сыворотке больного paком лёгкого термостабильную щелочную фосфатазу, иммунохимически идентичную плацентарной, которую он назвал по имени больного «изоэнзим Регана» [16].

С тех пор обнаружено, что злокачественные опухоли могут продуцировать и другие варианты ПЩФ. Отмечена продукция опухолевыми тканями раннего плацентарного изоэнзима («не Регана»), хаpaктерного для плаценты первых 6 - 10 недель беременности [31], «изоэнзима Нагао» а также тонкокишечного варианта ЩФ («Казахара»), дающим перекрёстную реакцию преципитации с антисывороткой к ПЩФ [15]. Этот изофермент ингибируется L-фенилаланином, L-гомоаргинином, устойчив к нагреванию при 56 °С, но не к 65 °С и обнаруживается в сыворотке крови больных гепатомой , почечно-клеточным paком, семиномой и paком поджелудочной железы [11, 13, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 26, 33, 35].

При заболеваниях печени (гепатит, цирроз) возрастает количество кишечного изофермента ЩФ, дающего перекрёстную иммунохимическую реакцию с плацентарной ЩФ [6, 8, 15, 18]. При злокачественных опухолях печени в крови определяются печёночная и плацентарная ЩФ [8, 16, 18, 24, 31, 32]. По нашим данным, изоэнзимы ПЩФ обнаруживаются в опухолевой, околоопухолевой легочной ткани и коже больных paком легких иммуногистохимическими методами в 61-70 % случаев, что ассоциируется с существованием в клинической картине paка паранеопластических синдромов. При этом, количество активного изоэнзима в 8 раз выше в тканях низкодифференцированного или недифференцированного paка легкого, по сравнению с высокодифференцированным, что может быть использовано в иммуноморфологической хаpaктеристике этого заболевания [6, 34]. Появление ПЩФ и ПШФ-подобных изоэнзимов в сыворотке крови мы регистрировали методом ВИЭФ в количестве 1-8 ЕД у 52,7 % больных с 3 и 4 стадиями paка легкого и лишь в 5,3 % случаев - при 1 и 2 стадии, что может служить дополнительным диагностическим и прогностическим признаком [1, 6]. Кроме того, ПЩФ считается маркёром герминогенных опухолей и обнаружение её при paке легкого и других локализациях, на наш взгляд, следует учитывать при разработке схем химио-гормонотерапии
[4, 10, 27, 35].

Изоэнзимам ПЩФ, как опухолевым маркёрам, посвящено большое число публикаций, в том числе, фундаментальных обзоров и монографий [16, 24, 31]. Согласно гипотезе, объясняющей синтез неопластической клеткой белков, не свойственных данному типу клеток в норме, этот процесс является следствием депрессии генома, сопровождающего неопластическую трaнcформацию [16, 24, 31]. Установлено, что ПЩФ обнаруживается в злокачественных опухолях гортани, пищевода, желудка, толстой кишки, печени, простаты, яичек и яичников. При этом ПЩФ является маркёром определённых клеток трофобласта, желточного мешка и зародышевых клеток, которые, при возникновении из них опухолевых линий, продуцируют значительные количества этого энзима, что может быть использовано в уточняющей диагностике, контроле лечения и мониторинге заболевания [4, 6, 10, 24, 25, 28].

Список литературы

  1. Беда Н.А. Плацентарная щелочная фосфатаза и острофазовые белки в иммунохимической оценке течения беременности и некоторой онкопатологии: дис. ... канд. мед. наук. - М., 2002. - С. 9-27.
  2. Бурлев В.А., Зайдиева З.С., Тютюник В.Л., Лапшина И.И. Клинико-диагностическое значение плацентарной щелочной фосфатазы у беременных // Проблемы репродукции,. - 2000. - №5. - URL: 7. http://rusmedserv.com/article/articleprint/335/-1/47.
  3. Громышевская Л.Л., Татьяноко Н.В., Радзевич И..М. и др. Изоферменты щелочной фосфатазы: клиническое и экспериментальное исследование при остром гепатите, циррозе, обтурационной желтухе // Успехи гепатологии / под ред. А.Ф. Блюгера. - Рига, 1980. - Вып. 8. - С. 145-164.
  4. Мацко Д.Е., Иванцов А.О. Патологическая анатомия герминогенных опухолей // Пpaктическая oнкoлoгия. - 2006. - Т.7, №1. - С. 6-15.
  5. Москаленко Н.П. Иммунохимическое исследование плацентарной щелочной фосфатазы у беременных женщин при поздних гестозах: дис. ... канд. мед. наук. - М., 2005. - С. 22-28.
  6. Сухарев А.Е. Тканевые и сывороточные острофазовые белки в клинической оценке неспецифических заболеваний и paка легких: автореф. дис. ... докт. мед. наук. - М., 1992. - 28 с.
  7. Сухарев А.Е., Вайчулис Ю.В., Асфандияров Р.И., Л.Ф. Панченко и др. Плацентарная щелочная фосфатаза и острофазовые белки в клинико-лабораторной оценке факторов повышенного геморрагического риска в акушерстве: монография. - М.-Астpaxaнь, 2006. - С. 44-67.
  8. Сухарев А.Е., Яценко К.С., Богодух В.И., Вайчулис Ю.В. Определение изоэнзимов плацентарной щелочной фосфатазы методом встречного иммуноэлектрофореза в сыворотках крови больных гепатобилиарной патологией // Лабор. Дело. - 1987. - № 8. - С. 572-574.
  9. Bekman G., Vennberg K., Bekman L. et al. Polymorphism of placental alkaline phosphatase on the level of DNA and protein in the Mordovian population // Genetika. - 1996. - Mar. Vol. 32, № 3. - P. 420-4.
  10. Ben-Arie A., Ha*** Z., Ben-Hur H. et al. Elevated serum alkaline phosphatase may enable early diagnosis of ovarian cancer // Eur.J.Obstet.Gynecol.Reprod.Biol. - 1999. - Vol. 86, № 1. - P. 69-71.
  11. Bentouati L., Samadi M., Hachem H. et al. Hyperphosphatasemia related to three intestinal alkaline phosphatase isoforms: biochemical study // Clinica Chimica Acta. - 1990. - № 189. - P. 145-152.
  12. Berger J., Micanovic R., Greenspan R.J., Udenfriend S. Conversion of placental alkaline phosphatase from a phosphatidylinositolglycan-anchored protein to an integral transmembrane protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1989. - № 86. - P. 1457-1460.
  13. De Broe M., Pollet D. Multicentr Evaluation of Human Placental Alkaline Phosphatase as a Possible Tumor-Associated Antigen in Serum // Clinical Chemistry. - 1988. - № 34. - P. 10-16.
  14. De Voorde A., De Groote G., De Waele F. et al. Screening of sera and tumor extracts of cancer patients using monoclonal antibody directed againts human placental alkaline phosphatase // Eur. J. Cancer Clin. Oncol. - 1985. - Vol. 21, № 1. - P. 65-71.
  15. Endo T., Higashino K., Hada T. Et al. Structures of the Asparagine-linked Oligosas-charides of an Alkaline Phosphatase, Kasahara Isozyme, Purified from FL Amnion Cells // Cancer Resaarch. - 1990. - № 50. - P. 1079-1084.
  16. Fishman W.H., Singer R.W. Ectopic Isoenzymes. Expression of Embryonic Genes in Neoplasia // Cancer-Comprehensive Treatise. - London. - 1975. - Vol. 3, № 5. - P. 57-80.
  17. Henley J.D.; Young R.H.; Wade C.L.; Ulbright T.M. Seminomas with exclusive intertubular growth: a report of 12 clinically and grossly inconspicuous tumors // Am-J-Surg-Pathol. - 2004. - Vol. 28, № 9. - P. 1163-8.
  18. Higashino K., Kudo S., Yamamura Y. Futher investigation of a variant of the placental alkaline phosphatase in human hepatic carcinoma // Cancer Research. - 1974. - Vol. 34, № 12. - P. 3347-3351.
  19. Hung H.C., Chang G.G. Differentiation of the slow-binding mechanism for magnesium ion activation and zinc ion inhibition of human placental alkaline phosphatase // Protein. Sci. - 2001. - Jan. Vol. 10, № 1. - P. 34-45.
  20. Iqbal S.I., Davies T., Holland S. et al. Alkaline phosphatase isoenzymes and Clinical features in hypophosphatasia // Ann.Clin.Bio-chem. - 2000. - № 37. - P. 775-80.
  21. Kaneda T., Shiraki K., Hirano K., Nagata I. Detection of maternofetal transfusion by placental alkaline phosphatase levels // J. Pediatr. - 1997 - May. Vol. 130, № 5. -P. 730-5.
  22. Kumari S.A., Kumar N.S., Chitra K.Y. Caste variation of two placental phosphatases // Gene. Geogr. - 1996. Vol.10, № 2. - P. 75-77.
  23. Loch A., Kainz C. Immunohistochemistry in the diagnosis of the gestational trophoblastic disease // Acta Obstet. Gynecol. Scand. - 1996. - Sep. Vol.75, № 8. - P. 753-6.
  24. Millan J. L. Mammalian Alkaline Phosphatases: WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim. - 2006. - P. 187-205.
  25. Nayar R., Snell J., Silverberg S.G., Lage J.M. Placental site noduli occurring in a fallopian tube // Hum. Pathol. - 1996. - Nov. Vol. 27, № 11. - P. 1243-5.
  26. Onwuameze I.C., Onwubere B.J., Ezeoke A.C. Serum heat-stable alkaline phosphatase activity in normal pregnancy // East. Afr. Med. J. - 1999. - Vol. 76, № 6. - P. 341-3.
  27. Redkar S.L., Damle S.R. Placental alkaline phosphatase in patients with seminoma measured by ELISA as compared to RIA// Indian.J.Cancer. - 1997 - Jun. Vol. 34, № 2.- P. 73-6.
  28. Salehnia M., Farzad T.R., Tachikhani M. et al. Alkaline phosphatase histochemistry and biochemistry in the diagnosis of complete hydatidiform mole // Pathol.Oncol.Res. - 2000. - Vol. 6, № 2. - P. 105-10.
  29. Sembaj A., Carriazo C., Moreno Barral J. Placental alkaline phosphatase of high molecular weight in plasma of pregnant women in the last trimester of gestation // Rev. Fac. Cien. Med. Univ. Nac. Cordoba. - 2000. - Vol. 57, № 1. - P. 115-9.
  30. She Q.B., Mukherjee J.J., Chung T., Kiss Z. Placental alkaline phosphatase, insulin and adenine nucleotides or adenosine synergistically promote long-term survival of serum-starved mouse embryo and human fetus fibroblasts // Cell.Signal. - 2000. - Vol. 12, № 9-10. - P. 659-65.
  31. Stigbrand T., Millan J.L., Fishman W.H. The genetic basis of alkaline phosphatase isoenzyme expression // Isozymes current topics in biological and medical research. - New York, 1982. - Vol. 6. - P. 93-117.
  32. Stinghen S.T.; Moura J.F.; Zancanella P., Rodrigues G.A.; Pianovski M.A.; Lalli E.; Arnold D.L.; Minozzo J.C.; Callefe L.G.; Ribeiro R.C.; Figueiredo B.C. Specific immunoassays for placental alkaline phosphatase as a tumor marker // J-Biomed-Biotechnol. - 2006. - № 5. - P. 560-87.
  33. Sukharev A.E., Beda N.A., Mamaeva S.A., Vaichulis J.V. Immunochemical study of placental alkaline phosphatase (PLAP), lactoferrin (LF) and C-reactiv protein (CRP) in blood serum of pregnant and parturient women // Biomarkers and environment. Cechtuma - 2001. - Vol. 4, № 1-2. - Р. 27.
  34. Sukharev A., Asphandijarov R., Ermolajeva T., Beda N., et al. The detection of placental alkaline phosphatase (PLAP) in embrionic and malignant tissues // J. of Bone and Mineral Metabolism. - Vol. 19, suppl. 2001. - P. 68. (The Third Intern. Conf. On Cancer-induced Bone Diseases, nov. 16-18, 2001, Awaji, Japan).
  35. Sung M.T., Maclennan G.T., Lopez-Beltran A., Zhang S., et al. Primary mediastinal seminoma... // Am. J. Surg. Pathol. - 2008. -Jan. Vol. 32, № 1. - P. 146-55.
  36. Vongthavaravat V., Nurnberger M.M., Balodimos N. et al. Isolated elevation of serum alkaline phosphatase level in an uncomplicated pregnancy a case report // Am.J.Obstet.Gynecol. - 2000. - Vol. 183, № 2. - P. 505-6.
  37. Wojcicka-Bentyn J.; Czajkowski K.; Sienko J.; Grymowicz M.; Bros M. Extremely elevated activity of serum alkaline phosphatase in gestational diabetes: a case report // Am-J-Obstet-Gynecol. - 2004. - Feb. Vol. 190, № 2. - P. 566-7.


ПРИГОТОВЛЕНИЕ ГРАНУЛ «GLYSOCAL» И ИЗУЧЕНИЕ ИХ БИОФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ

ПРИГОТОВЛЕНИЕ ГРАНУЛ «GLYSOCAL» И ИЗУЧЕНИЕ ИХ БИОФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ На основе сухого экстpaкта полученного из растительного сбора (солодка гoлая, софора японская, календула лекарственная) были приготовлены три композиции в виде гранул, которые отличаются количеством склеивающего вещества – прополиса. Выбор вспомогательных веществ был подтвержден и обоснован в опытах in vitro, in vivo, in situ. ...

01 09 2026 15:36:27

КОМПОНЕНТНОЕ РАВНОВЕСИЕ И УСТОЙЧИВОСТЬ ДРЕВОСТОЯ

КОМПОНЕНТНОЕ РАВНОВЕСИЕ И УСТОЙЧИВОСТЬ ДРЕВОСТОЯ Статья в формате PDF 382 KB...

30 08 2026 12:17:34

ВЛИЯНИЕ ПРИРОДЫ АЛКИЛЬНЫХ ГРУПП У АММОНИЕВОГО АЗОТА НА РЕГИОХИМИЮ ЩЕЛОЧНОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ 1,4-БИСАММОНИЕВЫХ СОЛЕЙ С 2,3-ДИБРОМБУТ-2-ЕНИЛЕНОВОЙ ОБЩЕЙ ГРУППОЙ

ВЛИЯНИЕ ПРИРОДЫ АЛКИЛЬНЫХ ГРУПП У АММОНИЕВОГО АЗОТА НА РЕГИОХИМИЮ ЩЕЛОЧНОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ 1,4-БИСАММОНИЕВЫХ СОЛЕЙ С 2,3-ДИБРОМБУТ-2-ЕНИЛЕНОВОЙ ОБЩЕЙ ГРУППОЙ Исследовано водно- и спирто-щелочное расщепление 1,4-бис (диметилэтил-, диэтилметил и диметилфенацил)-2,3-дибромбут-2-ениленаммоний дигалоген-идов. Показано, что в отличие от их триметильного аналога, во всех случаях расщепление протекает в довольно жестких условиях (высокие температуры, избыток щелочи), с образованием сложной смеси продуктов. ...

28 08 2026 21:34:19

ГЕНЕТИКА ПОВЕДЕНИЯ: АССОЦИАЦИЯ ГЕНОТИПА ПО ЛОКУСУ TAG 1A DRD2

ГЕНЕТИКА ПОВЕДЕНИЯ: АССОЦИАЦИЯ ГЕНОТИПА ПО ЛОКУСУ TAG 1A DRD2 В работе впервые приведены сведения об особенностях аудиогенной чувствительности и поведения в «открытом поле» двух групп крыс, гомозиготных по локусу TAG 1A DRD2. ...

26 08 2026 18:13:54

НА ПУТИ К ФИЗИЧЕСКИМ ПРИНЦИПАМ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЭВОЛЮЦИИ

НА ПУТИ К ФИЗИЧЕСКИМ ПРИНЦИПАМ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЭВОЛЮЦИИ В экспериментах по микроэволюции генетически модифицированных бактерий (ГМО) при непрерывном культивировании показано, что при переходе от одного стационарного состояния к другому в открытой биологической системе скорость производства энтропии должна возрастать, а не уменьшаться, как следует из основных положений неравновесной термодинамики. С точки зрения термодинамики проточные культуры микроорганизмов – хемостат и турбидостат – это открытые термодинамические системы, способные находиться в устойчивых стационарных состояниях. Причем, в соответствии с классификацией М.Эйгена (1973), хемостат соответствует случаю постоянных потоков, а турбидостат – случаю постоянной организации. Несмотря на кажущееся разнообразие микроэволюционных переходов в двух типах открытых систем при их изучении обнаруживаются общие закономерности. Важнейшей из них является возрастание потока использованной популяциями свободной энергии, и, следовательно, возрастание теплорассеяния и скорости производства энтропии. Результаты свидетельствуют о необходимости дальнейшего развития термодинамической теории открытых биологических систем, дальнейшего изучения общих закономерностей биологического развития. ...

25 08 2026 2:11:48

ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА НЕКУЛЬТИВИРУЕМЫХ ФОРМ ХОЛЕРНЫХ ВИБРИОНОВ

ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА НЕКУЛЬТИВИРУЕМЫХ ФОРМ ХОЛЕРНЫХ ВИБРИОНОВ Приведенные материалы исследования позволяют заключить следующее. Изменения в диссимиляции глюкозы происходят еще до утраты клетками способности образовывать колонии на питательных средах. Уменьшение количества и замедление выхода радиоактивного углекислого газа в НФ холерных вибрионов, вероятно, связано с перестройкой метаболизма, проявляющемся в сдвиге его в сторону гликолиза и разрывом цепей цикла Кребса, хаpaктерным для хемолитоавтотрофов. Пребывание в условиях микрокосмов при низкой температуре индуцирует функционирования цикла Кальвина, что вероятно, обеспечивает клетку необходимыми пластическими материалами и способствует выживанию при отсутствии органических питательных веществ. ...

22 08 2026 0:56:34

Создание эффективной законодательной базы в сфере экологии – «Экологического кодекса» – одна из важнейших задач органов государственной власти России

Создание эффективной законодательной базы в сфере экологии – «Экологического кодекса» – одна из важнейших задач органов государственной власти России Проведен анализ природоохранного законодательства пpaктически за все время существования России, который условно можно разделить на три периода: от начала становления России до Октябрьской революции; в период Советского Союза; в период новой России с 1990-х годов. Несмотря на то, что в последнее время человечество осознает, какой вред наносится окружающей среде, принимаемых мер в области охраны природы недостаточно. Все законодательные акты, отдельные кодексы, нормы нужно систематизировать и свести в единый нормативный документ – экологический кодекс России. ...

18 08 2026 8:57:12

СОСТОЯНИЕ ЗВЕРОВОДСТВА В ЯКУТИИ

СОСТОЯНИЕ ЗВЕРОВОДСТВА В ЯКУТИИ Обзор состояния кормления и причин падежа молодняка лисиц в ООО «Покровское зверохозяйство» Республики Саха (Якутия) в 2010 г. ...

07 08 2026 11:48:34

ОШИБКИ ПРИ ВЫЧИСЛЕНИИ РАБОТЫ

ОШИБКИ ПРИ ВЫЧИСЛЕНИИ РАБОТЫ Работу вычисляют по формуле: dA=FdS  или A=FS. Но эта формула применима только для силы вызывающей изменение кинетической энергии тела. Для других сил (трения, упругой деформации, центростремительных) работу нужно вычислять по формуле: , где  - импульс силы. ...

06 08 2026 17:49:57

РАСТЕНИЯ ДЛЯ УЛУЧШЕНИЯ СРЕДЫ ОБИТАНИЯ ЧЕЛОВЕКА

РАСТЕНИЯ ДЛЯ УЛУЧШЕНИЯ СРЕДЫ ОБИТАНИЯ ЧЕЛОВЕКА Статья в формате PDF 136 KB...

02 08 2026 15:33:15

Еще:
Поддержать себя -1 :: Поддержать себя -2 :: Поддержать себя -3 :: Поддержать себя -4 :: Поддержать себя -5 :: Поддержать себя -6 :: Поддержать себя -7 :: Поддержать себя -8 :: Поддержать себя -9 :: Поддержать себя -10 :: Поддержать себя -11 :: Поддержать себя -12 :: Поддержать себя -13 :: Поддержать себя -14 :: Поддержать себя -15 :: Поддержать себя -16 :: Поддержать себя -17 :: Поддержать себя -18 :: Поддержать себя -19 :: Поддержать себя -20 :: Поддержать себя -21 :: Поддержать себя -22 :: Поддержать себя -23 :: Поддержать себя -24 :: Поддержать себя -25 :: Поддержать себя -26 :: Поддержать себя -27 :: Поддержать себя -28 :: Поддержать себя -29 :: Поддержать себя -30 :: Поддержать себя -31 :: Поддержать себя -32 :: Поддержать себя -33 :: Поддержать себя -34 :: Поддержать себя -35 :: Поддержать себя -36 :: Поддержать себя -37 :: Поддержать себя -38 ::