КАРБОГИДРАЗЫ: СТРУКТУРА И СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

В связи с этим нами исследована структура активных центров и кинетика действия ряда гликозидаз: инулиназы, b-фруктофуранозидазы, b-галактозидазы, что позволило выявить общие закономерности катализируемых ими реакций и развить идею об идентичности механизма расщепления гликозидных связей в олиго- и полисахаридах.
Установлено, что каталитически активными группами в исследованных нами карбогидразах являются карбоксильная группа либо аспарагиновой, либо глутаминовой аминокислот и имидазольная группа гистидина Наличие в каталитических центрах карбогидраз карбоксильной и имидазольной групп дает основание считать, что механизм расщепления гликозидных связей в олиго- и полисахаридах этими ферментами идентичен.
Особенности строения активных центров исследуемых ферментов, проявляются в их субстратной специфичности, в частности по отношению к длине субстрата.
Как истинная галактозидаза, b-галактозидаза Penicillium canescens специфична к гликоновой части молекулы субстрата и проявляет меньшую специфичность к агликону.
Специфичность и хаpaктер действия фруктозидаз были исследованы в реакциях гидролиза различных фруктозосодержащих поли- и олигосахаридов. Установлено, что инулиназа Aspergillus awamori и кроме инулина способна гидролизовать стахиозу, раффинозу, сахарозу и леван, то есть проявляет химическое сродство как к b-2,1-, так и b-2,6-фруктозидной связи в олигофруктозидах. Анализ продуктов гидролиза субстратов инулиназой из A. awamori методом ВЭЖХ показал, что основным продуктом этой реакции является фруктоза, и фермент относится к экзо-действующим гликозидгидролазам. Активность экзо-инулиназы A. awamori по отношению к левану и b-2,6-фруктоолигосахаридам со степенью полимеризации 3 - 6 выгодно отличает ее от других инулиназ, однако скорость гидролиза левана существенно ниже, чем скорость гидролиза инулина, что объясняется различиями в прострaнcтвенной структуре этих фруктанов.
Для того, чтобы выяснить, с какими особенностями в молекулах дрожжевых b-фруктозидаз связаны их инвертазная и инулиназная активности, исследовали способность b-фруктозидазы Kluyvermyces marxianus к гидролизу различных фруктоолигосахаридов. Полученная высокоочищенная b-фруктозидаза также гидролизовала наряду с сахарозой раффинозу, стахиозу, инулин и леван. При кислотной и термической инактивации отношение инулазной активности (I) фермента к инвертазной (S) было постоянной величиной. Способность гидролизовать леван отмечена и для некоторых других инвертаз. Проявление активности фермента по отношению к левану заслуживает особого внимания, так как даже многие инулиназы не гидролизуют данный полисахарид. Способность гидролизовать любой субстрат с b-фруктозидной связью не является очевидной особенностью каждой b-фруктозидазы.
Таким образом, изучение структуры активных центров карбогидраз и субстратной специфичности их действия позволило выявить общие закономерности катализируемых ими реакций.
Статья в формате PDF
109 KB...
01 11 2026 16:13:46
Статья в формате PDF
118 KB...
31 10 2026 4:49:34
Статья в формате PDF
239 KB...
30 10 2026 19:26:18
29 10 2026 15:12:13
Статья в формате PDF
105 KB...
28 10 2026 22:43:56
Статья в формате PDF
113 KB...
26 10 2026 10:23:16
Статья в формате PDF
139 KB...
25 10 2026 22:15:57
Статья в формате PDF
456 KB...
24 10 2026 20:12:25
Статья в формате PDF
127 KB...
23 10 2026 2:30:27
Статья в формате PDF
136 KB...
22 10 2026 7:11:53
Статья в формате PDF
603 KB...
21 10 2026 2:36:41
Статья в формате PDF
284 KB...
20 10 2026 17:26:30
Статья в формате PDF
103 KB...
17 10 2026 17:40:39
Статья в формате PDF
125 KB...
16 10 2026 17:52:18
Статья в формате PDF
319 KB...
15 10 2026 6:14:22
Статья в формате PDF
130 KB...
14 10 2026 22:24:14
Статья в формате PDF 126 KB...
13 10 2026 13:15:25
Статья в формате PDF
107 KB...
12 10 2026 23:26:57
Статья в формате PDF
115 KB...
11 10 2026 6:21:17
Статья в формате PDF
249 KB...
10 10 2026 7:34:59
Статья в формате PDF
183 KB...
09 10 2026 8:56:29
Статья в формате PDF
112 KB...
07 10 2026 23:34:30
Статья в формате PDF
130 KB...
05 10 2026 9:23:51
Статья в формате PDF
111 KB...
04 10 2026 6:25:14
Статья в формате PDF
729 KB...
02 10 2026 17:35:33
Статья в формате PDF
128 KB...
01 10 2026 0:13:28
Статья в формате PDF
277 KB...
30 09 2026 13:31:47
Статья в формате PDF
109 KB...
29 09 2026 23:58:34
Статья в формате PDF
101 KB...
28 09 2026 14:26:50
Статья в формате PDF
146 KB...
27 09 2026 19:13:19
Статья в формате PDF
136 KB...
25 09 2026 10:45:37
24 09 2026 3:10:57
Проведен анализ результатов научных исследований об использований труда заключенных филиалов ГУЛАГа в Казахстане для развития народного хозяйства Центрального Казахстана в 30–40-е годы ХХ века. На основе архивных данных были сделаны выводы о том, что заключенные филиалов ГУЛАГа, несмотря на тяжелое социально-экономическое, политически бесправное положение, испытывая все невзгоды, работали на промышленных предприятиях, сельском хозяйстве, на строительстве железных дорог, в голод и холод создавали экономическую базу для укрепления социалистического строя. Из основной категории заключенных выделялись женщины – жены так называемых «изменников Родины». Условия труда и содержание их в лагерях было намного тяжелее, чем у мужчин. Несмотря на это они занимались физическим трудом наравне со всеми заключенными, выполняли норму выработки, повышали производительность труда, не получая за это никаких ослаблении в труде.
...
23 09 2026 19:28:28
Еще:
Поддержать себя -1 :: Поддержать себя -2 :: Поддержать себя -3 :: Поддержать себя -4 :: Поддержать себя -5 :: Поддержать себя -6 :: Поддержать себя -7 :: Поддержать себя -8 :: Поддержать себя -9 :: Поддержать себя -10 :: Поддержать себя -11 :: Поддержать себя -12 :: Поддержать себя -13 :: Поддержать себя -14 :: Поддержать себя -15 :: Поддержать себя -16 :: Поддержать себя -17 :: Поддержать себя -18 :: Поддержать себя -19 :: Поддержать себя -20 :: Поддержать себя -21 :: Поддержать себя -22 :: Поддержать себя -23 :: Поддержать себя -24 :: Поддержать себя -25 :: Поддержать себя -26 :: Поддержать себя -27 :: Поддержать себя -28 :: Поддержать себя -29 :: Поддержать себя -30 :: Поддержать себя -31 :: Поддержать себя -32 :: Поддержать себя -33 :: Поддержать себя -34 :: Поддержать себя -35 :: Поддержать себя -36 :: Поддержать себя -37 :: Поддержать себя -38 ::